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抗体在SDS-PAGE中结构和分子量会发生什么变化
1、如果没有SDS使其负电荷一致，可能会使有相近分子量的蛋白质。分布于不同的位置，此种电泳法为原态胶体电泳（Native-PAGE）。进行电泳时，分子量较小的较容易落下，相反的分子量较大的则卡在起点附近。
2、这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。(3)蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。
3、SDS-PAGE是蛋白质分析与鉴定最常用的方法之一，它的特点是一定范围内蛋白质分子量的对数与迁移率线性相关，基于这一点，很多技术人员把SDS-PAGE作为定量检测分子量的手段。
4、与此同时蛋白质在SDS作用下结构变得松散，形状趋向一致，所以各种SDS一蛋白质复合物在电泳时产生的泳动率差异，就反映了分子量的差异。
5、SDS是阴离子去污剂，作为变性剂和助溶试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白分子的二。三级结构。而强还原剂如巯基乙醇，二硫苏糖醇能使绊胱氨酸残基间的二硫键断裂。
IgG抗体的分子量是多少
其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。IgG分子由4条肽链组成。其中分子量为5万的肽链，称轻链，分子量为5万的肽链，称重链。
另外也可根据IgG及IgM的特性进行判断，IgG分子量较小16万，IgM分子量较大100万，IgG单体易通过胎盘是新生儿溶血病的主要抗体。
IgG：人体血清免疫球蛋白的主要成分，分子量15万，由4条肽链组成。在初级免疫应答中发挥作用，主要包括抗菌性、抗毒性和抗病毒抗体。
免疫球蛋白M相对分子量约为190千道尔顿。免疫球蛋白D相对分子量约为184千道尔顿。免疫球蛋白E相对分子量约为196千道尔顿。其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。
兔子抗原抗体的提取和命名
1、然而由于没有发现兔源性的浆细胞瘤及病毒体外转染兔B细胞的技术困难，直到1995年，Spieker-Polet等。
2、准备完全抗原。 对兔子进行免疫。 进行效价检测和终放。 进行抗体亲和纯化。 对抗体进行浓缩和保存。在免疫过程中，需要选择合适的佐剂和抗原，以产生良好的免疫反应。
3、用兔子的免疫球蛋白注射免疫羊，羊就产生可抗兔子免疫球蛋白FC端的抗体。因此所有羊抗兔可以结合兔子的同种异型抗体，也就是说只要是兔子产生的抗体，羊抗兔（也叫抗抗体或者2抗）都可与之结合。
4、来改进难以复制的诊断产品。兔单克隆抗体的出现带来了许多好处。首先，兔抗血清通常含有高亲合力抗体，可以比鼠抗血清识别更多种类的表位。其次，兔单克隆抗体能够以识别许多在小鼠中不产生免疫的抗原。
5、通俗一点说：羊抗兔抗体复就是由于兔子的某些物质进入到羊体内，羊便产生一种蛋白质（即抗体）来消灭它。
抗原、抗体分子量多少为大分子蛋白?多少为小分子蛋白
1、如果蛋白分子量接近或超过100kDa，就会被认为是大分子蛋白。
2、免疫球蛋白G（IgG）相对分子量约为150千道尔顿（KDa），它占总的免疫球蛋白的70-75%，分子量约15万，含糖2～3%。
3、大分子：相对分子质量在5000以上，甚至超过百万的生物学物质，如蛋白质、核酸、多糖等。应该不用再解释了。
4、大分子性是指构成抗原的物质通过是相对分子质量大于10000的大分子物质，分子量越大，抗原性越强。绝大多数蛋白质都是很好的抗原。
5、抗原相对分子量一般都在10X103以上，而在4X103以下者一般无免疫原性。
6、蛋白质的分子量很大，一般在一万以上。分子量越大，表面的抗原决定簇就越多，化学结构也较稳定；不易被机体破坏或排除，在体内停留时间也较长，有充分的机会与产生抗体的细胞接触，刺激机体产生免疫反应。
